α螺旋 编辑
α螺旋是蛋白质二级结构。它和β折叠一起被称为“规则二级结构”,因为他们都具有重复的Φ和Ψ值。
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黄素氧还蛋白是一种含有黄素单核苷酸的细菌电子传递蛋白。黄素氧还蛋白在结构上的特点是具有五股平行的Β折叠以同一侧围绕着一个Α螺旋。此蛋白广泛分布于厌氧菌、蓝细菌以及一些真核藻类之中。
鸟苷酸结合蛋白是一类可被干扰素-γ诱导的GTP酶蛋白质家族,是三种干扰素诱导GTP酶家族之一,另外两种分别是分子量约47kDa的免疫相关鸟苷三磷酸酶家族成员包括干扰素诱导GTP酶5和免疫相关GTP酶家族M蛋白;以及MX蛋白家族,成员包括MX1和MX2,在人类基因组中,总共有7个GBP基因,参与抗微生物和病毒病原体的免疫系统。在结构上,hGBP1包含两个结构域,一个致密球状的N-末端结构域,用于执行GTP酶功能,另一个是Α螺旋组成的手指状C-末端结构域。
跨膜结构域通常表示跨膜蛋白的单个Α螺旋的跨膜区段。更广泛地说,跨膜结构域是任何跨膜蛋白质结构域。
罗斯曼折叠是一种蛋白质结构基序,常见于核苷酸结合蛋白质,特别是辅因子烟酰胺腺嘌呤二核苷酸结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成,每个部分包括6个平行的Β折叠与两对Α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因为每一个罗斯曼折叠可以和一个核苷酸结合,像烟酰胺腺嘌呤二核苷酸等二核苷酸的结合域包括二个成对的罗斯曼折叠,分别和辅因子的一个核苷酸部分结合。单一的罗斯曼折叠可以和单核苷酸结合,例如辅因子黄素单核苷酸。
珠蛋白是含有血红素的球状蛋白质的超家族,涉及结合和/或运输氧气。这些蛋白质都包含珠蛋白折叠,有八个Α螺旋片段的一种系列。两个突出的成员包括肌红蛋白和血红蛋白。这两种蛋白质都可以通过血基质假体组可逆地结合氧。它们广泛分布在许多生物体中。
膜孕酮和脂联素受体是一个跨膜蛋白蛋白质家族。这类受体和G蛋白偶联受体同为七次Α螺旋跨膜的蛋白,但与之相反的是,PAQR的N-末端在胞内,而C-末端在胞外。,在人类基因组中有11个PAQR家族成员,包括脂联素受体1和脂联素受体2、膜孕酮受体等。
布罗莫结构域是识别如组蛋白N端尾部等位置乙酰化赖氨酸残基的蛋白质结构域。这一识别过程往往是蛋白质-组蛋白相关及染色质重塑的先决条件。该结构域的采取一种全-α蛋白质折叠的形式,由四个Α螺旋捆在一起形成。
飘带图,又被称作理查森图,用来表示蛋白质构造的三维模型。
用3D形式的彩带显示蛋白质主链的整体路径和架构,并作为可视框架,
在其上镶嵌原子结构的细节,
例如右图中结合活性肌红蛋白与氧原子球飘带图。
在这种图中其中Α螺旋被画成盘绕的带或粗管,Β折叠显示为箭头,
而线或细管显示为非重复的线圈或环。 多肽链的方向由箭头局部显示,
一些不同的多肽骨架可以通过彩条带的颜色变化表示。
螺旋-转角-螺旋是一种蛋白质的结构基序,可与DNA进行结合。此结构是由一条氨基酸短链将两个Α螺旋连结在一起,可见于许多专门调节基因表现的蛋白质。与DNA的结合,是经由蛋白质与核碱基之间的氢键及范德华力来进行,结合位置是DNA的大凹槽。
菌紫质,或细菌视网膜紫质是一种利用视黄醛的光反应性驱动转移质子,从而创造膜内差来实施能量变换的膜蛋白质。由六支长约25残基的Α螺旋平行组成。