黄素氧还蛋白是一种含有黄素单核苷酸的细菌电子传递蛋白。黄素氧还蛋白在结构上的特点是具有五股平行的Β折叠以同一侧围绕着一个Α螺旋。此蛋白广泛分布于厌氧菌、蓝细菌以及一些真核藻类之中。
罗斯曼折叠是一种蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子烟酰胺腺嘌呤二核苷酸结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的Β折叠与两对Α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因为每一个罗斯曼折叠可以和一个核苷酸结合，像烟酰胺腺嘌呤二核苷酸等二核苷酸的结合域包括二个成对的罗斯曼折叠，分别和辅因子的一个核苷酸部分结合。单一的罗斯曼折叠可以和单核苷酸结合，例如辅因子黄素单核苷酸。
孔蛋白，又称通道结合蛋白，是一种拥有Β折叠结构的跨膜蛋白。与其他膜输送蛋白不同，孔蛋白拥有β折叠片组成的桶状结构，这使得拥有浓度差的分子能够进行被动运输，常发现于线粒体，革兰氏阴性菌与叶绿体的表面
。
β桶状结构是蛋白质的一种蛋白质三级结构。它由多条Β折叠通过反平行重叠成桶状，两段则由肽链残基间的氢键结束。常见采取这种构造的蛋白有孔蛋白、跨膜蛋白以及其他需要与非极性分子打交道的蛋白。
α螺旋是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为“规则二级结构”，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值。
飘带图，又被称作理查森图，用来表示蛋白质构造的三维模型。
用3D形式的彩带显示蛋白质主链的整体路径和架构，并作为可视框架，
在其上镶嵌原子结构的细节，
例如右图中结合活性肌红蛋白与氧原子球飘带图。
在这种图中其中Α螺旋被画成盘绕的带或粗管，Β折叠显示为箭头，
而线或细管显示为非重复的线圈或环。 多肽链的方向由箭头局部显示，
一些不同的多肽骨架可以通过彩条带的颜色变化表示。
拟抗体是一种功能与抗体类似，但结构与之完全没有任何关系的有机化合物，它可以与抗原特异结合。通常它是人造的肽或者蛋白质，摩尔质量介于3至20KDa之间。有些氨基酸和小分子也被认为是拟抗体，而不是人造抗体、抗体结合区段或者融合蛋白的一部分。某些拟抗体具有和抗体类似的Β折叠结构。拟抗体相对于抗体来说，通常都具有更好的溶解性，组织穿透能力，更好的热稳定性和酶稳定性，以及相对较低的生产成本。拟抗体正被开发用于治疗与诊断上。
富含白胺酸重复序列，亦称富亮氨酸重复或白胺酸多重复，是一种α/β 马蹄形折叠形式的蛋白质结构模体，由20–30个疏水性氨基酸残基组成。这些重复通常会折叠到一起，形成一种螺线管状的蛋白质结构域，称为富亮氨酸重复结构域。典型的富亮氨酸重复中，每一个重复单元都有一个β折叠-转角-α螺旋结构，其形成的结构域包含许多这样的重复，并组成一个马蹄状结构，α螺旋在其外侧，β折叠在其内侧平行分布。β折叠的一面与α螺旋的一侧与外界的溶剂相接触，因此主要为亲水性氨基酸残基。α螺旋与β折叠之间的区域为蛋白的疏水效应，位阻效应且富含亮氨酸残基。
α螺旋是蛋白质的二级结构。它和Β折叠一起被称为“规则二级结构”，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值。
B3 DNA结合结构域是一些转录因子中的保守序列的DNA结合结构域在超过40个物种中发现，与其它结构域一起执行转录因子的功能。B3结构域的一级结构为100-120个氨基酸残基，二级结构为七个Β折叠和两个α螺旋，三级结构为假棒状，从B-DNA结构的大沟处结合DNA分子。
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