真核起始因子4G 编辑
eIF4G是一种在真核翻译起始进程中发挥重要作用的蛋白质。它主要是在翻译起始早期协同不同起始因子间的作用和增强它们的活性。此外，eIF4G通过一个类RNA识别结构花样直接结合或在某些情况下能够特异性结合到MRNA上。
6
图片 0 图片
评论 0 评论
匿名用户 · [[ show_time(comment.timestamp) ]]
[[ nltobr(comment.content) ]]
相关
多聚腺苷酸结合蛋白是真核生物细胞中一类可与MRNA3端的多腺苷酸化结合的蛋白质。多聚腺苷酸结合蛋白最早被发现的功能是保护mRNA不被水解，后续研究发现它还可与许多RNA序列与蛋白结合，参与许多其他基因表现机制。转译时起始时PABP结合多腺苷酸尾后，可和与mRNA5端结合的起始因子真核起始因子4G结合，令mRNA形成一环状结构，促进43S前起始复合物的结合以开始转译；转译终止时PABP可能与eRF3结合以促进终止；RNA干扰途径中RNA诱导沉默复合体与mRNA的3'非转译区结合后，GW182可与PABP和CCR4-Not复合体结合，促进mRNA脱腺苷酸。另外PABP也调控无义介导的mRNA降解途径，当PABP和终止密码子距离接近时其可与释放因子结合而维持mRNA的稳定，当mRNA中提早出现终止密码子时，PABP与终止密码子距离较远，释放因子改与Upf1结合以启动NMD途径，抑制转译并将mRNA降解。在细胞核中PABP参与多腺苷酸尾合成的反应，mRNA转录结束后，切割和聚腺苷酸特异性因子会与mRNA上的多腺苷酸尾信号和PABP、多聚腺苷酸聚合酶等蛋白结合，促进后者合成多腺苷酸尾，PABP可与新生成的多腺苷酸尾结合以保护mRNA不被降解。
mRNA去帽又称mRNA脱帽，是细胞中将MRNA的5′端帽水解还原成5′磷酸基的反应。真核生物细胞中正活跃转译的mRNA会与多核糖体结合，5′端帽会与真核起始因子4E、真核起始因子4G等起始因子结合而难与去帽酶接触，在养分缺乏或受病毒感染等逆境中mRNA的转译可能被抑制，使5′端帽裸露，DCP2等去帽酶可将其5′端帽移除，之后mRNA的5′磷酸基会被外切酶Xrn1等识别，使mRNA被快速降解 。去帽与mRNA降解可能皆是在处理小体中进行。原核生物中也有类似机制，mRNA的5′端帽则可被RppH等去帽酶水解，将三磷酸基转为单磷酸基，促进RNA被降解。