多聚腺苷酸结合蛋白是真核生物细胞中一类可与MRNA3端的多腺苷酸化结合的蛋白质。多聚腺苷酸结合蛋白最早被发现的功能是保护mRNA不被水解,后续研究发现它还可与许多RNA序列与蛋白结合,参与许多其他基因表现机制。转译时起始时PABP结合多腺苷酸尾后,可和与mRNA5端结合的起始因子真核起始因子4G结合,令mRNA形成一环状结构,促进43S前起始复合物的结合以开始转译;转译终止时PABP可能与eRF3结合以促进终止;RNA干扰途径中RNA诱导沉默复合体与mRNA的3'非转译区结合后,GW182可与PABP和CCR4-Not复合体结合,促进mRNA脱腺苷酸。另外PABP也调控无义介导的mRNA降解途径,当PABP和终止密码子距离接近时其可与释放因子结合而维持mRNA的稳定,当mRNA中提早出现终止密码子时,PABP与终止密码子距离较远,释放因子改与Upf1结合以启动NMD途径,抑制转译并将mRNA降解。在细胞核中PABP参与多腺苷酸尾合成的反应,mRNA转录结束后,切割和聚腺苷酸特异性因子会与mRNA上的多腺苷酸尾信号和PABP、多聚腺苷酸聚合酶等蛋白结合,促进后者合成多腺苷酸尾,PABP可与新生成的多腺苷酸尾结合以保护mRNA不被降解。
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