N端法则是指蛋白质氨基端上的氨基酸种类，与此蛋白质的存活时间相关。最早由亚历山大·瓦尔沙夫斯基和他的同事们在1986年提出。在移除蛋白质转译后第一个氨基酸甲硫胺酸，或是经过转译后修饰后的蛋白质氨基端上的氨基酸种类，不论在细菌中或是经人类的泛素降解途径，其氨基酸种类对于大部分蛋白质的存活时间关连如下：
碘乙酰胺是一种烷基化试剂。与碘乙酸类似，常用于封闭蛋白质半胱氨酸残基的巯基，防止重新形成二硫键。
在泛素研究中，碘乙酰胺也被用来抑制泛素酶。
组蛋白修饰酶泛指真核生物细胞中转译后修饰包裹DNA的组蛋白之酵素。组蛋白上的许多位点可被酵素修饰，共同组成组蛋白密码。已知的修饰种类包括组蛋白乙酰化、组蛋白甲基化、磷酸化、泛素、GlcNAc糖基化、二磷酸腺苷核糖基化、瓜氨酸化、脯胺酸异构化与SUMO修饰等，这些修饰可能改变染色体结构或与其他蛋白结合的能力，进而促进或抑制基因的转录。
组蛋白密码是一个描述真核生物藉转译后修饰包裹DNA的组蛋白以调控基因表现的理论，和DNA甲基化共同组成表观遗传密码 。组蛋白上的修饰包括组蛋白乙酰化、组蛋白甲基化、磷酸化、泛素、二磷酸腺苷核糖基化、GlcNAc糖基化、瓜氨酸化、脯胺酸异构化与SUMO修饰等，这些修饰的组合可影响染色体结构以及与其他蛋白的结合力，提升或降低基因的转录。人类细胞中组蛋白修饰的种类复杂，其中某几种修饰可能倾向出现在同一个组蛋白上。近年由于质谱法技术的发展而有更多修饰种类与位点被发现，也有许多研究探讨加上或移除组蛋白修饰的组蛋白修饰酶，以及可辨认这些修饰而与之结合的其他蛋白。
泛素连接酶，又称为E3泛素连接酶，是一个能够将泛素分子连接到目的蛋白质的某个赖氨酸上的酶。通常情况下，泛素连接酶可以将目的蛋白质多泛素化，即加上多个泛素分子，形成多泛素链；而带有多泛素链的蛋白质就可以为蛋白酶体所识别，而被降解。但在一些情况下，泛素连接酶只在目的蛋白质上连接一个泛素分子；这种单泛素化的蛋白质不会被蛋白酶体所降解，但其在细胞中的定位或功能却可能发生改变；例如，单泛素化的蛋白质可以通过结合其他具有泛素结合结构域的蛋白质来改变自身位置。
阿龙·切哈诺沃，中文名齐揩华，以色列生物学。由于发现了泛素调解的蛋白质降解，与阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯一起获得了2004年诺贝尔化学奖。
阿夫拉姆·赫什科，以色列生物学。由于发现了泛素调节的蛋白质降解，与阿龙·切哈诺沃、欧文·罗斯一起获得了2004年诺贝尔化学奖。中国科学院外籍院士。
碘乙酰胺是一种烷基化试剂。与碘乙酸类似，常用于封闭蛋白质半胱氨酸残基的巯基，防止重新形成二硫键。
在泛素研究中，碘乙酰胺也被用来抑制泛素酶。
阿龙·切哈诺沃，中文名齐揩华，以色列生物学。由于发现了泛素调解的蛋白质降解，与阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯一起获得了2004年诺贝尔化学奖。
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